Samenvatting · Biologie · vwo 4 Enzymen: bouw, werking en remming
Bewaar deze samenvatting
Bijna elke reactie in je cellen verloopt razendsnel, terwijl dezelfde reactie buiten de cel uren of dagen zou duren. Dat komt door enzymen. Na deze samenvatting weet je hoe een enzym werkt, wat de reactiesnelheid beïnvloedt, hoe je een grafiek van enzymwerking leest en hoe remmers een enzym afremmen.
Wat is een enzym?
Een enzym is een eiwit dat een stofwisselingsreactie versnelt zonder zelf te verbruiken. Een stof die een reactie versnelt en daarna onveranderd terugkomt, heet een katalysator. Enzymen zijn dus biokatalysatoren.
- Het enzym werkt op een substraat. Dat wordt omgezet in een of meer producten.
- Elk enzym heeft een actief centrum: een kuiltje of spleet waar het substraat precies in past.
- Enzymen zijn specifiek: één enzym zet één soort substraat (of een zeer verwante groep) om. Dat komt door de driedimensionale vorm van het actieve centrum.
- De naam van een enzym eindigt vaak op -ase: amylase breekt zetmeel (amylum) af, lipase breekt vetten (lipiden) af, protease breekt eiwitten af.
Hoe werkt een enzym?
Een reactie begint pas als de moleculen een bepaalde minimale hoeveelheid energie hebben: de activeringsenergie. Een enzym verlaagt die drempel. De reactie levert daardoor niet meer of minder energie op, maar komt wel veel sneller op gang.
De werking verloopt in drie stappen:
Het actieve centrum past niet star als een sleutel in een slot. Bij binding past het zich licht aan het substraat aan (induced fit). Omdat het enzym steeds weer vrijkomt, heeft een kleine hoeveelheid enzym al een groot effect.
Wat bepaalt de reactiesnelheid?
| Factor | Effect | Verklaring |
|---|---|---|
| Temperatuur | Snelheid stijgt tot het optimum en daalt daarna snel | Bij hogere temperatuur botsen enzym en substraat vaker en harder. Boven het optimum denatureert het enzym. |
| pH | Elk enzym heeft een eigen pH-optimum | De pH beïnvloedt de lading van aminozuren in het actieve centrum, en daarmee de vorm. |
| Substraatconcentratie | Snelheid stijgt en vlakt dan af | Bij een hoge concentratie zijn alle enzymmoleculen bezet: het enzym is verzadigd. |
| Enzymconcentratie | Snelheid stijgt evenredig, zolang er substraat in overmaat is | Meer enzymmoleculen kunnen meer substraat tegelijk omzetten. |
Bij denaturatie verandert de ruimtelijke bouw van het eiwit. Het actieve centrum past dan niet meer bij het substraat. Dit is vrijwel altijd onomkeerbaar: afkoelen maakt een gekookt enzym niet weer actief. Bij lage temperatuur denatureert het enzym niet, het werkt alleen langzaam.
Voorbeelden van optima: pepsine in je maag werkt het best bij pH 2, amylase in je speeksel bij een pH rond 7 en trypsine in je dunne darm bij een pH rond 8. Enzymen van de mens hebben een temperatuuroptimum rond de 37 °C.
Grafieken lezen
- Reactiesnelheid tegen temperatuur: een asymmetrische bult. Links stijgt de snelheid langzaam, na het optimum zakt hij steil naar nul door denaturatie.
- Reactiesnelheid tegen substraatconcentratie: een kromme die afvlakt naar een maximale snelheid. Het horizontale stuk betekent dat het enzym de beperkende factor is, niet het substraat.
- Hoeveelheid product tegen tijd: de helling is de reactiesnelheid. Die neemt in de loop van de tijd af, omdat het substraat opraakt. Bepaal de beginsnelheid daarom aan het begin van de kromme.
Een factor is beperkend als meer van die factor de snelheid nog verhoogt. Op het stijgende deel van de substraatkromme is het substraat beperkend, op het horizontale deel is dat de hoeveelheid enzym.
Remming van enzymen
Een remmer is een stof die de werking van een enzym vermindert.
| Competitieve remming | Niet-competitieve remming | |
|---|---|---|
| Waar bindt de remmer? | in het actieve centrum | elders op het enzym |
| Waarom werkt het? | de remmer lijkt op het substraat en concurreert ermee | de vorm van het actieve centrum verandert |
| Meer substraat? | heft de remming grotendeels op | helpt niet |
| Maximale snelheid | wordt uiteindelijk gewoon gehaald | blijft lager |
Veel stofwisselingsketens worden afgeremd door het eindproduct. Als het eindproduct zich ophoopt, bindt het aan het eerste enzym van de keten en remt dat. Dat is negatieve terugkoppeling: een cel maakt zo niet meer van een stof dan nodig is.
Enzymen in de praktijk
- Wasmiddelen bevatten proteasen, lipasen en amylasen die vlekken van eiwit, vet en zetmeel afbreken, al bij lage temperatuur.
- Lactase breekt melksuiker (lactose) af. Daarmee maakt de industrie lactosevrije melk, en mensen die lactase missen kunnen het ook als supplement gebruiken.
- Pectinase breekt pectine in fruit af, waardoor vruchtensap helderder wordt en meer sap oplevert.
Onderzoek doen met enzymen
Een klassieke proef: stukjes rauwe aardappel (bevat katalase) in waterstofperoxide laten bellen van zuurstof. Een goede opzet heeft:
- een controle (bijvoorbeeld gekookte aardappel of alleen water), zodat je weet dat het effect door het enzym komt;
- slechts één variabele per proef, en alle overige factoren (temperatuur, pH, hoeveelheden) constant;
- herhalingen, zodat toeval minder meespeelt.
Let op
- Een enzym wordt niet verbruikt in de reactie en geeft de reactie geen extra energie: het verlaagt alleen de activeringsenergie.
- Bij lage temperatuur is een enzym niet kapot, bij hoge temperatuur wel (denaturatie).
- Een enzym schrijf je niet links of rechts van de reactiepijl: het is geen beginstof en geen product. Je zet het boven de pijl.
- Een horizontale lijn in een grafiek betekent dat een andere factor beperkend is geworden, niet dat het enzym kapot is.
In het kort
- Enzymen zijn eiwitten die als biokatalysator de activeringsenergie verlagen.
- Het substraat past in het actieve centrum: enzym-substraatcomplex, daarna product, enzym vrij.
- Snelheid hangt af van temperatuur, pH, substraat- en enzymconcentratie.
- Boven het optimum denatureert een enzym, meestal onomkeerbaar.
- Competitieve remmers bezetten het actieve centrum, niet-competitieve remmers veranderen de vorm ervan.
- Eindproductremming houdt een stofwisselingsketen in balans.
Staat hier iets dat niet klopt of niet hoort? .
